domingo, 27 de abril de 2008

ENZIMAS

Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente.No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.

El mecanismo de acción de una enzima se puede entender desde dos perspectivas. La primera trata a la catálisis desde el punto de vista de los cambios en energía que ocurren durante la reacción; las enzimas proveen una vía alterna, energéticamente favorable que es diferente de la reacción no catalizada. La segunda describe cómo el sitio activo facilita químicamente la catálisis de la enzima.

Cambios de energía que ocurren durante la reacción.

Virtualmente todas las reacciones químicas tienen una barrera energética que separa a los reactivos, reactantes o substratos de los productos. Esta barrera se denomina energía libre de activación que es la diferencia en energía que existe entre los reactivos y los productos. El lugar donde la energía libre de activación es máxima, se denomina estado de transición. En la siguiente figura se ejemplifica la transformación del reactivo A en el producto B a través del estado de transición T*:

A D T* D B

Figura: Representación del cambio en la energía libre de una reacción catalizada enzimáticamente (línea continua) y la misma no catalizada (línea punteada).

Energía libre de activación.

Este máximo de energía representa el estado de transición en el cual se forma el intermediario rico en energía durante la conversión de los reactivos en los productos. Debido a la gran energía de activación que separa a los reactivos de los productos, a menudo la misma reacción es más lenta si no es catalizada, que si la cataliza una enzima.

Velocidad de reacción.

Las moléculas que reaccionarán en un evento químico, deben contener suficiente energía para sobrepasar la energía de activación del estado de transición en su camino para transformase en los productos. En ausencia de la enzima, solo una pequeña porción de la población de estas moléculas posee la energía suficiente para realizar la transición hacia los productos. La velocidad de la reacción estará determinada por el número de moléculas que se encuentren en ese estado energético particular. En general, al disminuir la energía de activación, la mayoría de las moléculas tienen energía suficiente para pasar sobre el estado de transición y por tanto aumenten la velocidad de la reacción.

Vía de reacción alterna.

Una enzima permite que una reacción se lleve a cabo rápidamente bajo las condiciones que reinan en la célula. Lo anterior se realiza al disminuir la energía de activación. La enzima no modifica la energía contenida en los reactivos o producto; de la misma forma, no altera el equilibrio de la reacción.

Química del sitio activo.

El sitio activo de las enzimas no es un receptáculo pasivo para la unión del substrato, por el contrario es una maquinaria molecular muy compleja que emplea una amplia diversidad de mecanismos químicos que facilitan la interconversión de los substratos y los productos. Dentro de los factores que están relacionados con la eficiencia catalítica de las enzimas están los siguientes:

Estabilización del estado de transición.

El sitio activo de la enzima a menudo actúa como un molde molecular flexible en donde el substrato se une de forma geométricamente adecuada para transformarse en el estado de transición de la molécula. Al estabilizar al substrato en el estado de transición, la enzima aumenta de manera considerable la concentración de este intermediario reactivo que puede ser transformado en el producto(s) y, por tanto, acelerar la reacción.

Otros factores.

El sitio activo posee grupos catalíticos que incrementan la probabilidad de que se forme el estado de transición. En algunas enzimas, estos grupos pueden participar en una catálisis tipo ácido-base en la cual algunos residuos de aminoácidos proveen o aceptan protones. En otras enzimas, la catálisis involucra la formación temporal de un complejo covalente enzima-substrato.